Bioquímica

Enzimas

 

ENZIMAS

CONCEITOS GERAIS E FUNÇÕES

 

            As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

            Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

            As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

            As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

            Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

            – Nome Recomendado:  Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo “ase” para caracterizar a enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

            – Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase

            – Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina. 

CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 

            As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:

            – Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases.

            Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

            – Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.

            – Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.

            – Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.

            – Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.

            – Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases.

 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

            São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.

            Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.

            Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas. 

COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS 

            Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima.  Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.

            A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.

            Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.


            Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:

            – Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato.

            – Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima.

            – Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados. 

ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO ATIVO 

            As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo tempo.

            Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos “D” e “L” de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.

esquema de la acción de una enzima

            Composto que é transformado por uma enzima que se une a uma zona ativa, onde se produz ima catálise, que no exemplo conduz a uma formação de produtos.

centro activo de una enzima

            A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína) que configuram, neste caso, o centro ativo da enzima.

            Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:

            – Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. No exemplo da figura abaixo, uma determinada região da proteína – o módulo SH2 – liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal como uma chave faz a sua fechadura.

          

              – Modelo do Ajuste Induzido que prevê um sítio de ligação não totalmente pré-formado, mas sim moldável à molécula do substrato; a enzima se ajustaria à molécula do substrato na sua presença.

            – Evidências experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o ajuste induzido a uma “torção” da molécula do substrato, que o “ativaria” e o prepararia para a sua transformação em produto. 

FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA 

            São eles:

            – Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula.
 

            – pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise. 

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 

            Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.

          

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13 thoughts on “Enzimas”

  1. Apesar de ainda cursar o Ensino Médio, o conteúdo sobre enzimas foi de grande utilidade. Aliás, parabéns por todo o site. Fantástico! Obrigada!

  2. Será que poderia desenvolver um pouco mais sobre os tipos de inibição,creio que existem as competitivas,não competitivas e acompetitivas.

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